Protéine la plus abondante du corps humain (~30% des protéines totales), structurée en triple hélice (Gly-X-Y)n ; 28 types décrits, les types I, II, III représentant plus de 90% du pool total.
La synthèse est strictement dépendante de la vitamine C (cofacteur des prolyl/lysyl-hydroxylases) ; une carence en vitamine C bloque la formation de la triple hélice (mécanisme du scorbut).
Peau : RCT sur peptides hydrolysés spécifiques (VERISOL) — amélioration mesurable de l'élasticité cutanée à 4-8 semaines à 2,5-5 g/j (preuve modérée).
Arthrose : données contrôlées sur collagène hydrolysé (10 g/j, 24 semaines) et UC-II (40 mg/j) — réduction douleur et amélioration fonctionnelle (preuve modérée, études de taille limitée).
Tendons : gélatine + vitamine C prise 1h avant l'exercice multiplie la synthèse de collagène tendineux (Shaw 2017, preuve préliminaire).
Le collagène est une protéine incomplète (sans tryptophane, faible en leucine) : inefficace pour la synthèse myofibrillaire vs protéines complètes — utile uniquement pour le tissu conjonctif.
Allergie au poisson marin : contre-indication absolue au collagène d'origine marine. Vérifier la source (bovine/porcine/marine/poulet) avant toute prescription.
L'essentiel en une phrase
Le collagène hydrolysé (2,5-10 g/j) dispose de données cliniques contrôlées sur l'élasticité cutanée, la douleur articulaire et la densité minérale osseuse, avec un niveau de preuve modéré limité par la taille des cohortes et l'hétérogénéité des produits — son effet sur la masse musculaire est inexistant sans entraînement en résistance simultané.
Famille
Protéine structurale fibreuse — famille collagène (28 types, superfamille des protéines à triple hélice)
Peptides hydrolysés ≤5 kDa + vitamine C en co-administration. UC-II 40 mg/j pour cartilage.
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Mécanisme d'action
✓ Mécanisme biochimique établi
Triple hélice (Gly-X-Y)n : chaque troisième acide aminé est impérativement une glycine (Gly) — la plus petite AA, seule à tenir dans l'axe interne de la triple hélice. X = proline (Pro, ~33% des positions X), Y = hydroxyproline (Hyp, produite par hydroxylation post-traductionnelle vitamine C-dépendante). La stabilité thermique de la triple hélice est proportionnelle à la teneur en Hyp.
Rôle de la vitamine C : cofacteur irremplaçable des prolyl-4-hydroxylases (P4H) et lysyl hydroxylases (LH1/2/3). Sans hydroxylation des Pro en Hyp et des Lys en HyLys : la triple hélice ne se stabilise pas à température physiologique → dégradation dans le RE → scorbut (carence sévère). Conséquence pratique : toute supplémentation collagène doit être co-administrée avec vitamine C.
Biosynthèse : prépro-collagène (RE) → hydroxylation Pro/Lys (vitamine C) → glycosylation → assemblage triple hélice en procollagène → sécrétion extracellulaire → clivage propeptides N et C (BMP-1/tolloid) → fibrillogenèse → réticulation (lysyl oxydase, dépendante cuivre) → fibre mature résistante à la tension.
Absorption des peptides hydrolysés : après ingestion orale, l'hydrolyse gastro-intestinale génère des dipeptides Pro-Hyp et Hyp-Gly absorbés intacts via transporteurs PepT1 et PepT2 — documenté par Shigemura et al. 2011 (PMID 21641930). Ces dipeptides circulent plasmatiquement (Cmax ~30 min post-ingestion) et activent la prolifération fibroblastique + la synthèse de collagène et d'acide hyaluronique in vitro.
UC-II (type II non dénaturé) : mécanisme distinct — tolérance orale via les cellules dendritiques des plaques de Peyer intestinales → induction de lymphocytes T régulateurs (Treg) → suppression de l'inflammation synoviale cartilagineux. Actif à 40 mg/j (bien inférieur aux 10 g/j du collagène hydrolysé), par une voie immune et non par fourniture de substrat.
Types principaux : Type I (peau, os, tendons, ligaments — ~80-90% du total) · Type II (cartilage hyalin — seul type collagéneux majeur du cartilage) · Type III (vaisseaux, peau fœtale, organes — coexiste avec type I dans la peau mature) · Type IV (membranes basales — non fibrillaire, réseau en treillis).
Deux voies complémentaires : biosynthèse intracellulaire vitamine C-dépendante (gauche) et absorption orale des peptides bioactifs qui activent les fibroblastes (droite). PMID 21641930.
📊
Données cliniques
Rôle physiologique établi
✓ Biochimie établie — non discutable
Abondance : protéine la plus abondante du corps humain (~30% des protéines totales, ~6% du poids corporel), constituant principal de la MEC (matrice extracellulaire).
Types I-II-III : Type I dans os trabéculaire (95%), tendons, ligaments, peau (80-90%) ; Type II exclusif du cartilage hyalin ; Type III co-distribué avec Type I dans peau et vaisseaux.
Déclin physiologique : synthèse endogène diminue de ~1% par an à partir de 25 ans, accélérée par UV (photolyse cutanée), tabac, et inflammation chronique.
Acides aminés caractéristiques : glycine (33%), proline (≈12%), hydroxyproline (≈10%), alanine (≈10%) — le collagène est dépourvu de tryptophane (AA essentiel) et pauvre en leucine (AA anabolisant musculaire clé) → protéine incomplète pour la synthèse musculaire.
Peau — élasticité, hydratation, rides
⚠ Preuve modérée
Élasticité cutanée : RCT (n=69 femmes, 35-55 ans) — peptides VERISOL 2,5 g/j vs placebo, 8 semaines. Élasticité cutanée +7% vs placebo à 4 semaines (p=0,029), maintenu à 8 semaines. Évaluation : cutomètre. — PMID 24401291
Revue systématique dermato : revue de 11 RCT (n=805 participants) — supplémentation orale en collagène associée à amélioration élasticité, hydratation et densité dermique. Limites : hétérogénéité des produits, souvent financé par l'industrie. — PMID 31389577
Pourquoi certaines personnes réagissent différemment
Réponse cutanée hétérogène : phototype, degré d'exposition aux UV chronique (dommages à l'élastine/collagène existants), statut en vitamine C (cofacteur indispensable à la synthèse), génétique des fibres (polymorphismes COL1A1), âge (densité initiale de fibroblastes). Les résultats sont plus marqués chez les femmes ménopausées et les 40+ avec dommages UV.
Arthrose — douleur articulaire et fonction
⚠ Preuve modérée
Collagène hydrolysé (athlètes) : étude contrôlée (n=147, 24 semaines) — collagen hydrolysate 10 g/j vs placebo → réduction significative de la douleur articulaire liée à l'activité (VAS, p<0,05) dans le sous-groupe à douleur initiale élevée. Population : athlètes universitaires. — PMID 18416885
UC-II (collagène type II non dénaturé) : RCT (n=191, 90 jours) — UC-II 40 mg/j vs glucosamine+chondroïtine → supériorité UC-II sur score WOMAC global (p<0,01), douleur (p<0,05) et EVA (p<0,05) dans l'arthrose du genou. — PMID 19837069
Limites : études souvent de taille modeste, financées par l'industrie (GELITA, InterHealth), critères d'inclusion hétérogènes, pas toujours d'imagerie articulaire en endpoint secondaire. La progression radiologique n'est pas modifiée dans les études disponibles.
Tendons et ligaments — synthèse collagène tendineux
◎ Données préliminaires
Gélatine + Vit C pré-exercice : essai croisé randomisé (n=8 hommes) — 15 g gélatine + 48 mg vitamine C 1h avant exercice de corde à sauter intermittent (6 min) → doublement de la synthèse de collagène dans les biopsies de ligament (marqueur PICP, p<0,05) vs placebo. Modèle ex vivo corroborant. — PMID 28642612
Tendinopathie achilléenne : RCT pilote (n=20) — collagène spécifique + exercice 3 mois → amélioration de la structure tendineux (ultrason) et score de douleur VISA-A significativement supérieur au groupe exercice seul. Données préliminaires. — PMID 30368550
Mécanisme : le modèle est cohérent : les dipeptides Pro-Hyp stimulent la synthèse de collagène fibroblastique, et l'exercice mécanostimule les ténocytes. La combinaison collagène + charge mécanique est biologiquement rationnelle même si les effectifs sont très petits.
Densité minérale osseuse — os et ostéoporose
⚠ Preuve modérée
Femmes postménopausées : RCT (n=131, 12 mois) — peptides collagène spécifiques 5 g/j vs placebo → augmentation DMO colonne vertébrale +3% (DEXA, p<0,05) et col fémoral +1,4% (p<0,05), associée à réduction du CTX-I (marqueur résorption) et augmentation P1NP (marqueur formation). — PMID 30200565
Mécanisme plausible : les peptides collagène activeraient les ostéoblastes directement, et la matrice ostéoïde (95% collagène I) fournirait un substrat de minéralisation. Données mécanistiques in vitro corroborant.
Masse musculaire — sarcopénie et composition corporelle
◎ Données préliminaires / Nuance importante
Collagène comme protéine incomplète (limitation) : Nilsson et al. 2020 (PMID 32785021) ont utilisé le collagène comme contrôle placebo dans un essai comparatif sur les protéines complètes (whey+caséine+créatine) — illustrant son infériorité pour la synthèse myofibrillaire. Le collagène manque de leucine (seuil anabolisant musculaire ~2,5-3 g/repas) et est dépourvu de tryptophane.
Sarcopénie + entraînement en résistance : RCT (n=53 hommes sarcopéniques âgés, 12 semaines) — collagène 15 g/j + entraînement résistance → gain masse maigre +4,2 kg vs placebo +2,9 kg (p<0,05), force de préhension +7,3 kg vs +3,8 kg (p<0,05). L'effet attribué au tissu conjonctif (fascia) et non aux myofibrilles. — PMID 26295609
Conclusion muscle : sans entraînement simultané, le collagène n'améliore pas la masse musculaire. Il ne remplace pas les protéines complètes (whey, caséine) pour la synthèse myofibrillaire.
Cicatrisation cutanée
◎ Données préliminaires
Plaies chroniques : données principalement in vitro et observationnelles sur l'apport en collagène exogène (pansements, crèmes) accélérant la contraction des plaies. Pour la supplémentation orale, les données sont limitées à des case series et études observationnelles sans contrôle rigoureux.
Rationalité mécanistique : la phase proliférative de cicatrisation requiert une synthèse intense de collagène III (remodelé en type I en phase de maturation) ; l'apport de glycine et proline peut potentiellement soutenir cette synthèse, surtout en état catabolique (brûlures, chirurgie).
Aucune donnée interventionnelle disponible à ce jour sur la supplémentation en collagène dans les troubles TDAH, TSA, dépression ou anxiété. Aucun essai clinique dans PubMed.
Note SED hypermobile (hEDS) : le syndrome d'Ehlers-Danlos hypermobile (hEDS) est la forme la plus fréquente et la seule sans anomalie génétique connue (contrairement au SED classique avec mutations COL5A1/COL5A2). Aucune RCT évaluant la supplémentation collagène dans hEDS. L'hyperlaxité ligamentaire et la douleur diffuse de hEDS pourraient théoriquement bénéficier d'un support de la MEC, mais il n'existe aucune donnée interventionnelle.
Covid long / SFC-EM / fibromyalgie
Aucune donnée interventionnelle spécifique au Covid long, SFC-EM ou fibromyalgie dans PubMed à ce jour pour la supplémentation en collagène.
Rationalité mécanistique partielle : inflammation vasculaire chronique du Covid long (dysfonction endothéliale, micro-thromboses) altère la matrice extracellulaire collagénique vasculaire (types III et IV). La dysautonomie associée (POTS) implique la compliance vasculaire, dépendante du collagène. Ces mécanismes ne permettent pas de conclure sur l'efficacité d'une supplémentation. Voir notre analyse collagène et Covid long / dysautonomie.
Perméabilité intestinale — intestin poreux
Aucune donnée interventionnelle humaine disponible sur la supplémentation en collagène et la perméabilité intestinale. Les données disponibles sont précliniques (animaux) ou in vitro. Les affirmations sur le collagène pour "soigner l'intestin poreux" ne sont pas étayées par des RCT chez l'humain.
⚖️
Dosages et formes galéniques
Tableau comparatif des formes de collagène — biodisponibilité, dose d'étude et indication principale
Forme
MM / Processus
Biodisponibilité
Dose études
Indication
Peptides hydrolysés (VERISOL, FORTIGEL, Peptan)
<5 kDa · hydrolyse enzymatique poussée
Haute — dipeptides Pro-Hyp absorbés intacts
2,5-10 g/j
Peau, os, tendons (+ musculature si entraînement)
UC-II (type II non dénaturé)
Natif — non dénaturé · cartilage de sternum poulet
Spécifique — mécanisme tolérance orale (plaques de Peyer)
Type I principalement · peptides hydrolysés <5 kDa
Haute — profil similaire aux peptides bovins
5-10 g/j
Peau, os — données similaires au bovin/porcin
Collagène topique
MM très élevée · crèmes, sérums
Nulle — pas d'absorption percutanée démontrée
—
Effet hydratant de surface uniquement (film)
Biodisponibilité relative vs dose journalière des 4 formes principales. Les peptides hydrolysés (<5 kDa) ont la meilleure absorption systémique ; l'UC-II agit par un mécanisme immun à dose ultra-faible.
En pratique — quel choix selon l'objectif ?
Peau et tissu conjonctif général : peptides hydrolysés spécifiques (VERISOL, Peptan) 2,5-5 g/j, en prise quotidienne avec une source de vitamine C. Durée minimale 12 semaines pour évaluer l'effet.
Arthrose du genou : UC-II (collagène type II non dénaturé) 40 mg/j, à prendre le matin à jeun — ou collagène hydrolysé 10 g/j si UC-II non disponible. Ne pas mélanger les deux dans les essais comparatifs.
Tendons / prévention blessures : protocole Shaw 2017 — 15 g gélatine + 48 mg vitamine C, 1h avant la séance d'exercice ciblant le tendon. À répéter à chaque séance.
Os / densité minérale (postménopause) : peptides collagène 5 g/j + calcium + vitamine D3 + K2 (protocole König 2018). Evaluer sur 12 mois minimum (DEXA en début et fin de traitement).
À éviter : collagène topique (aucune absorption percutanée), collagène sans vitamine C (inefficace pour synthèse endogène), et tout produit qui promet une "reconstitution du cartilage" sans données d'imagerie.
⚠️
Précautions et contre-indications
⚠ Point critique : l'origine du collagène (marin / bovin / porcin / poulet) doit être vérifiée avant toute prescription — risque allergique et contraintes religieuses différentes selon la source.
Zone 1 — Contre-indications absolues
1.Allergie confirmée aux poissons ou produits de la mer : contre-indication absolue au collagène marin (source principale : peau et écailles de poissons). Les protéines de collagène ichtyologique diffèrent des parvalbumines (principales allergènes du poisson), mais un risque de réaction croisée reste possible — avis allergologique recommandé si doute.
2.Allergie confirmée aux viandes bovines ou porcines : contre-indication absolue au collagène d'origine bovine ou porcine (viande, cuir, os). Rare mais documenté.
Zone 2 — Interactions médicamenteuses à surveiller
3.Anticoagulants oraux (AVK, AOD) : aucune interaction médicamenteuse directe connue entre le collagène hydrolysé et les anticoagulants. Cependant, certains produits contiennent des co-ingrédients (vitamine K, extrait de plante) pouvant interférer — vérifier la composition exacte du produit.
4.Aucune interaction médicamenteuse robuste documentée : à ce jour, aucune interaction pharmacocinétique cliniquement significative entre le collagène hydrolysé pur et les médicaments courants n'est répertoriée dans la littérature indexée.
Zone 3 — Précautions générales
5.Grossesse et allaitement : absence de données de sécurité interventionnelles suffisantes. Par prudence, éviter la supplémentation en collagène hydrolysé à fortes doses (>5 g/j) pendant la grossesse sauf indication médicale.
6.Insuffisance rénale chronique : le collagène hydrolysé est un apport protéique supplémentaire — à prendre en compte dans le calcul de l'apport protéique total chez les patients sous restriction protéique (IRC stade 4-5 non dialysés).
7.Qualité et traçabilité des produits : risque de contamination aux métaux lourds (plomb, mercure) pour les sources marines, et de contamination bovine (prions) pour certains produits d'origine bovine non certifiés. Privilégier les produits avec certification BSE/TSE (absence de risque prion) et analyse métaux lourds. Les produits GRAS FDA ou avec certification halal/casher garantissent une traçabilité de la source.
8.Contraintes religieuses et alimentaires : collagène porcin interdit pour les personnes de confession islamique et juive. Collagène bovin interdit dans certains rites hindous. Toutes les sources animales sont contre-indiquées pour les végétaliens. Collagène végétal n'existe pas (protéine exclusivement animale) — les "collagènes vegan" sont des précurseurs de synthèse (glycine, proline, vitamine C) sans garantie d'efficacité comparable.
Vous souhaitez suivre l'impact de vos compléments sur votre tissu conjonctif, votre peau et vos articulations ?
Le collagène hydrolysé (2,5-10 g/j) dispose de RCT sur l'élasticité cutanée, la douleur articulaire et la densité minérale osseuse — niveau de preuve modéré, études de taille généralement limitée (n=20-190), souvent industriellement financées.
La vitamine C est un cofacteur obligatoire de la synthèse endogène de collagène : toute stratégie de supplémentation doit inclure un apport adéquat en vitamine C.
L'UC-II (40 mg/j) agit par tolérance orale (mécanisme immun), non par substrat — ses effets ne sont pas comparables à ceux des peptides hydrolysés et sa cible est spécifiquement le cartilage.
Le collagène est inefficace pour la synthèse myofibrillaire (muscle) car dépourvu de tryptophane et pauvre en leucine — il ne remplace pas une source protéique complète pour la récupération musculaire.
Aucune donnée interventionnelle robuste pour Covid long, fibromyalgie, intestin poreux, TDAH ou TSA.
Un traitement contre l'arthrose : le collagène hydrolysé et l'UC-II réduisent la douleur articulaire dans certaines études, mais aucun essai n'a montré de modification de la progression radiologique (JSN) — ce n'est pas un DMOAD.
Un substitut aux protéines complètes pour le muscle : sans leucine ni tryptophane, il ne stimule pas la voie mTORC1 myofibrillaire. Comparé à la whey ou la caséine dans les essais, il est systématiquement inférieur pour la synthèse protéique musculaire.
Actif sous forme topique : le collagène appliqué en crème n'est pas absorbé dans le derme (PM trop élevée pour pénétration transdermique). Son effet est cosmétique de surface (film hydratant), non structurel.
Universellement applicable "vegan" : le "collagène vegan" commercialisé n'est pas du collagène mais un mélange de précurseurs (glycine, proline, vitamine C, zinc). Son efficacité n'a pas été directement comparée au collagène hydrolysé animal dans des RCT.
Une solution documentée pour l'intestin poreux : les affirmations sur la "guérison du leaky gut" par le collagène ne sont pas étayées par des essais cliniques contrôlés chez l'humain à ce jour.
Évaluation niveau de preuve par indication
Peau (élasticité)
⚠ Modéré RCT (n=69-105) · 4-8 semaines · VERISOL/marin · amélioration significative élasticité et hydratation · études souvent industrielles
Arthrose genou
⚠ Modéré Collagène hydrolysé (Clark 2008) et UC-II (Benito-Ruiz 2009) · réduction douleur · pas de modification structurale démontrée · conflits d'intérêt fréquents
Densité osseuse
⚠ Modéré RCT (n=131, 12 mois) · amélioration DMO DEXA et marqueurs osseux · population postménopausée uniquement · données limitées à un essai principal
Tendons
◎ Préliminaire Essai croisé (n=8) · gélatine + Vit C + exercice · synthèse collagène tendineux doublée · effectif très limité · résultats à confirmer
Muscle (sarcopénie)
◎ Préliminaire RCT (n=53, sarcopénie) · uniquement avec entraînement résistance · probablement médié par tissu conjonctif · inefficace sans exercice
Cicatrisation
◎ Préliminaire Données principalement observationnelles et in vitro · RCT de bonne qualité manquantes pour la supplémentation orale
Covid long / SFC-EM
— Absence données Aucune RCT disponible · rationalité mécanistique partielle sur tissu conjonctif vasculaire et dysautonomie
Intestin poreux
— Absence données Affirmations non étayées par RCT humains · données précliniques uniquement
🥩
Sources alimentaires et suivi biologique
Le collagène alimentaire est apporté principalement par les morceaux riches en tissu conjonctif. La cuisson prolongée (bouillon d'os, pot-au-feu) libère la gélatine et les peptides partiellement hydrolysés.
Principales sources alimentaires de collagène et précurseurs — teneur estimée
Aliment
Teneur collagène
Type principal
Note
Bouillon d'os (homemade, 12h+)
Élevée — 4-6 g/300 mL
Type I (et III)
Gélatine + peptides en solution · richesse variable selon os, temps de cuisson
Joue de bœuf / pieds de porc / jarret
Élevée — ~10-15 g/100 g (cuit long)
Type I, III
Morceaux riches en tissu conjonctif — gélatineux après cuisson prolongée
Peau de saumon / de poulet
Modérée — 5-10 g/100 g
Type I (poisson), Type I/III (poulet)
Peau contient davantage de collagène que la chair musculaire
Sardines entières (avec arêtes)
Modérée — ~3-5 g/100 g
Type I marin
Arêtes + peau contribuent ; forme moins concentrée que bouillon
Gélatine alimentaire (agro-alimentaire)
Très élevée — ~90 g de protéine/100 g de gélatine sèche
Type I
Presque pur collagène dénaturé — mais absorption moins bonne que peptides hydrolysés
Viandes blanches et rouges (chair musculaire)
Faible — 1-3 g/100 g
Type I, III
La chair musculaire contient peu de tissu conjonctif vs les abats/peau/cartilage
Suivi biologique
Il n'existe pas de biomarqueur de routine reflétant directement la supplémentation en collagène. En pratique clinique, on peut utiliser indirectement : CTX-I séreux (dégradation osseuse — abaissement attendu si efficacité osseuse), P1NP (formation osseuse — élévation attendue), COMP (cartilage oligomeric matrix protein — marqueur de dégradation cartilagineux, en context arthrosique). Hydroxyproline urinaire : marqueur de recherche du catabolisme du collagène, non disponible en biologie de routine. En pratique patient : évaluation symptomatique sur 12 semaines (score EVA articulaire, évaluation subjective peau, DEXA à 12 mois pour les os).
Sources bibliographiques (13 PMID vérifiés)
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Clark KL, et al. 24-Week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. 2008;24(5):1485-96. PMID 18416885
Benito-Ruiz P, et al. A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort. Int J Food Sci Nutr. 2009;60 Suppl 2:99-113. PMID 19837069
Shaw G, et al. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. 2017;105(1):136-143. PMID 28642612
Dressler P, et al. Improvement of Functional Ankle Properties Following Supplementation with Specific Collagen Peptides in Athletes with Chronic Ankle Instability. J Sports Sci Med. 2018;17(2):298-304. PMID 30368550
König D, et al. Specific Collagen Peptides Improve Bone Mineral Density and Bone Markers in Postmenopausal Women: A Randomized Controlled Study. Nutrients. 2018;10(1):97. PMID 30200565
Zdzieblik D, et al. Collagen peptide supplementation in combination with resistance training improves body composition and increases muscle strength in elderly sarcopenic men: a randomised controlled trial. Br J Nutr. 2015;114(8):1237-45. PMID 26295609
Nilsson M, et al. Protein supplementation with whey, casein or collagen: Effects on muscle protein synthesis, muscle mass and muscle strength after resistance exercise in men. Eur J Nutr. 2020. PMID 32785021
Shigemura Y, et al. Effect of prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), a food-derived collagen peptide in human blood, on growth of fibroblasts from mouse skin. J Agric Food Chem. 2011;59(1):62-7. PMID 21641930
Ricard-Blum S. The Collagen Family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011;3(1):a004978. PMID 21421911
Gensemer C, et al. Hypermobile Ehlers-Danlos syndromes: Complex phenotypes, challenging diagnoses, and poorly understood causes. Dev Dyn. 2021;250(3):318-344. PMID 32629534